SS-31 5mg

Tétrapeptide de synthèse qui alterne résidus aromatiques et résidus basiques. Il comporte un acide aminé non protéinogène, la 2′,6′-diméthyltyrosine (notée Dmt), et une D-arginine en position N-terminale. Il est utilisé dans des travaux in vitro portant sur les peptides courts cationiques, les modèles mitochondriaux cellulaires et la caractérisation analytique. Flacon de 5 mg, poudre lyophilisée, pureté ≥ 99 % HPLC vérifiée par analyse tierce. Destiné exclusivement à la recherche.

Domaines de recherche étudiés

• Peptides courts cationiques de synthèse
• Modèles mitochondriaux in vitro
• Caractérisation analytique (HPLC, spectrométrie de masse)

Données techniques

Lire le COA d'un tétrapeptide : trois repères

• La masse mesurée. Quatre résidus, une extrémité amidée : la masse attendue est d'environ 639,8 Da pour la forme base. Une masse nettement différente signale un autre composé.
• La forme saline. Un peptide cationique comme celui-ci est isolé sous forme de sel (acétate ou chlorhydrate, par exemple). Le contre-ion pèse dans le lyophilisat sans être du peptide : la pureté HPLC, qui mesure la part du peptide parmi les composés détectés, et la teneur nette en peptide ne sont donc pas la même mesure.
• Les résidus non naturels. La Dmt et la D-arginine N-terminale rendent la séquence peu sensible aux aminopeptidases courantes. C'est un point à garder en tête pour comparer sa stabilité en milieu biologique à celle d'un tétrapeptide entièrement naturel.

Exemple chiffré : reconstituer un flacon de 5 mg

Avec 2 ml d'eau bactériostatique ajoutés au flacon de 5 mg :

• concentration obtenue : 5 mg ÷ 2 ml = 2,5 mg/ml, soit 2 500 µg/ml ;
• en concentration molaire : 2,5 g/l ÷ 639,8 g/mol ≈ 3,9 mmol/l ;
• avec 1 ml au lieu de 2 ml, la concentration double (5 mg/ml, soit 7,8 mmol/l) pour la même masse totale.

Le point qui piège le plus souvent : le volume de solvant ne change jamais la masse de peptide contenue dans le flacon. Seule la dilution change. Notre calculateur de reconstitution refait ce calcul pour n'importe quel volume.

Pourquoi choisir cette référence NEXUS

• Pureté vérifiée par un tiers : chaque lot est analysé par HPLC par un laboratoire indépendant, et le certificat d'analyse (COA) est consultable avant commande.
• Expédié de France : colis préparé sous 24 h ouvrées, livraison en 2 à 5 jours ouvrés en France et dans 8 pays européens. Livraison offerte dès 120 €.
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Reconstitution et manipulation

Le lyophilisat se reconstitue à l'eau bactériostatique, qui conserve la solution après ouverture du flacon. Ajouter le solvant lentement le long de la paroi du flacon, laisser couler, puis rotation douce : ni agitation vigoureuse, ni vortex, le cisaillement dénature les peptides.

Conservation

La poudre lyophilisée se conserve à -20 °C ou moins, à l'abri de la lumière et de l'humidité ; non ouvert et conservé ainsi, le lyophilisat est stable sur plusieurs années. Après reconstitution, stockage à 2–8 °C, à l'abri de la lumière, avec une durée de référence de 28 jours. Pour une conservation plus longue, l'aliquotage en fractions congelées est préférable aux cycles de congélation-décongélation répétés.

Erreurs fréquentes en laboratoire

• Confondre pureté HPLC et teneur nette en peptide. Une pureté de 99 % ne signifie pas que 99 % de la masse du lyophilisat est du peptide : le contre-ion et l'eau résiduelle comptent aussi.
• Utiliser de l'eau stérile simple pour un flacon ouvert à plusieurs reprises. Sans conservateur, la solution n'est plus protégée dès que le bouchon est percé plusieurs fois.
• Vortexer le flacon. La rotation douce suffit, même si la dissolution prend une minute.
• Recongeler la solution reconstituée à répétition. Chaque cycle dégrade une fraction du peptide. Aliquoter dès la reconstitution.