SS-31 5mg

Synthetisches Tetrapeptid, das aromatische und basische Reste abwechselt. Es enthält eine nicht proteinogene Aminosäure, 2′,6′-Dimethyltyrosin (Dmt), und ein D-Arginin am N-Terminus. Es wird in In-vitro-Arbeiten zu kationischen Kurzpeptiden, zellulären Mitochondrienmodellen und zur analytischen Charakterisierung eingesetzt. Fläschchen mit 5 mg, lyophilisiertes Pulver, Reinheit ≥ 99 % HPLC, durch Drittanalyse bestätigt. Ausschließlich für Forschungszwecke bestimmt.

Untersuchte Forschungsbereiche

• Synthetische kationische Kurzpeptide
• Mitochondrienmodelle in vitro
• Analytische Charakterisierung (HPLC, Massenspektrometrie)

Technische Daten

Das COA eines Tetrapeptids lesen: drei Anhaltspunkte

• Die gemessene Masse. Vier Reste und ein amidiertes Ende: Die erwartete Masse liegt bei etwa 639,8 Da für die freie Base. Eine deutlich abweichende Masse weist auf eine andere Verbindung hin.
• Die Salzform. Ein kationisches Peptid wie dieses wird als Salz isoliert (zum Beispiel Acetat oder Hydrochlorid). Das Gegenion trägt zur Masse des Lyophilisats bei, ohne Peptid zu sein: Die HPLC-Reinheit, die den Anteil des Peptids an den detektierten Verbindungen misst, und der Netto-Peptidgehalt sind daher nicht dieselbe Messgröße.
• Die nicht natürlichen Reste. Dmt und das N-terminale D-Arginin machen die Sequenz widerstandsfähig gegenüber gängigen Aminopeptidasen. Das ist zu beachten, wenn man ihre Stabilität in biologischen Medien mit der eines rein natürlichen Tetrapeptids vergleicht.

Rechenbeispiel: Rekonstitution eines 5-mg-Fläschchens

Mit 2 ml bakteriostatischem Wasser im 5-mg-Fläschchen:

• erhaltene Konzentration: 5 mg ÷ 2 ml = 2,5 mg/ml, also 2 500 µg/ml;
• als Stoffmengenkonzentration: 2,5 g/l ÷ 639,8 g/mol ≈ 3,9 mmol/l;
• mit 1 ml statt 2 ml verdoppelt sich die Konzentration (5 mg/ml, also 7,8 mmol/l) bei gleicher Gesamtmenge.

Die häufigste Falle: Das Lösungsmittelvolumen ändert nie die Peptidmenge im Fläschchen. Nur die Verdünnung ändert sich. Unser Rekonstitutionsrechner erledigt diese Rechnung für jedes Volumen.

Warum dieses NEXUS-Produkt

• Von Dritten geprüfte Reinheit: Jede Charge wird von einem unabhängigen Labor per HPLC analysiert, das Analysenzertifikat (COA) ist vor der Bestellung einsehbar.
• Versand aus Frankreich: Paket innerhalb von 24 Werkstunden vorbereitet, Lieferung in 2 bis 5 Werktagen in Frankreich und 8 europäische Länder. Versandkostenfrei ab 120 €.
• Gleichbleibende Qualität: derselbe Lieferant, dieselben Kontrollen, dieselbe Verpackung von Charge zu Charge.
• Verifizierte Bewertungen: Unsere Kunden geben ihr Feedback auf Trustpilot ab; wir bearbeiten es nicht.

Rekonstitution und Handhabung

Das Lyophilisat wird mit bakteriostatischem Wasser rekonstituiert, das die Lösung nach dem Öffnen des Fläschchens konserviert. Das Lösungsmittel langsam an der Fläschchenwand entlang zugeben, herunterlaufen lassen, dann sanft schwenken: kein kräftiges Schütteln, kein Vortexen, Scherkräfte denaturieren Peptide.

Lagerung

Das lyophilisierte Pulver wird bei -20 °C oder kälter gelagert, vor Licht und Feuchtigkeit geschützt; ungeöffnet und so gelagert ist das Lyophilisat mehrere Jahre stabil. Nach der Rekonstitution Lagerung bei 2–8 °C, lichtgeschützt, mit einer Referenzhaltbarkeit von 28 Tagen. Für eine längere Lagerung sind eingefrorene Aliquots wiederholten Gefrier-Auftau-Zyklen vorzuziehen.

Häufige Fehler im Labor

• HPLC-Reinheit mit Netto-Peptidgehalt verwechseln. 99 % Reinheit bedeutet nicht, dass 99 % der Lyophilisatmasse Peptid sind: Gegenion und Restwasser zählen ebenfalls.
• Einfaches steriles Wasser für ein mehrfach geöffnetes Fläschchen verwenden. Ohne Konservierungsmittel ist die Lösung nicht mehr geschützt, sobald der Stopfen mehrfach durchstochen wurde.
• Das Fläschchen vortexen. Sanftes Schwenken genügt, auch wenn die Auflösung eine Minute dauert.
• Die rekonstituierte Lösung wiederholt einfrieren. Jeder Zyklus baut einen Teil des Peptids ab. Direkt nach der Rekonstitution aliquotieren.